Pyruvatkinase

Pyruvatkinase
Pyruvatkinase M2 tetramer, Human PDB 1T5A.
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	543/574/530/530 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Magnesium, Kalium
Isoformen	L, R, M1, M2
Bezeichner
Gen-Namen	PKLR ; PKM2
Externe IDs	OMIM: 609712 UniProt P30613 CAS-Nummer: 9001-59-6
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.7.1.40, Kinase
Reaktionsart	Übertragung einer Phosphatgruppe
Substrat	ADP + Phosphoenolpyruvat
Produkte	ATP + Pyruvat
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen

Die Pyruvatkinase (Pk) ist ein Enzym. Sie überträgt eine Phosphatgruppe von Phosphoenolpyruvat unter Bildung von Pyruvat auf ADP und stellt so die bei der Glykolyse gewonnene Energie als ATP bereit. Die Pk ist neben der Hexokinase und der Phosphofructokinase eines der drei regulierbaren Enzyme in der Glykolyse.^[1] Sie ist daher unentbehrlich im Stoffwechsel aller Lebewesen. Während Bakterien zwei Isoformen des Enzyms besitzen, sind es bei den Wirbeltieren vier, wobei je zwei von einem Gen kodiert werden. Beim Menschen heißen diese Gene PKLR und PKM2. Mutationen im PKLR-Gen können hämolytische Anämie verursachen.^[2]

Die vier Isoformen sind in verschiedenen Gewebetypen lokalisiert: L als das Haupt-Isozym in der Leber; R in Erythrozyten; M1 in Muskeln, Herz und Gehirn; und M2 im Fötus.^[2]

1. ↑ Abbau und Synthese der Glucose – Wissen für Mediziner. Abgerufen am 6. März 2020. 
2. ↑ ^{a b} UniProt P30613